timed out

Leucine Aminopeptidase (LAMA) is een mengsel van peptiden en wordt beschouwd als een van de krachtigste natuurlijke competitieve modulatoren die er zijn. Het is in staat de werking van verschillende amineoxidasen te blokkeren, waardoor het activiteitsniveau van het (de) enzym(en) effectief wordt verlaagd. Leucine is een bekend aminozuur dat een cruciale rol speelt bij de eiwitsynthese. Leucine werkt als een remmer van het cystineamineoxidase (CAAO), waardoor de afbraak van de nucleotiden in DNA wordt voorkomen, als een aanvullende activiteit voor de deaminatie van verschillende chemicaliën. Er is ook ontdekt dat leucine een krachtige activator van peroxylase is en een van de voorlopers van de geglycosyleerde eiwitten. Leucine blijkt ook anti-aminozuuractiviteiten te hebben en wordt gebruikt als voedingssupplement.

Leucine Aminopeptidase (LAMA) is een belangrijke verbinding voor veel onderzoeken op het gebied van de neurochemie. Er is gevonden dat de LAMA-remmers effectief zijn bij neurodegeneratieve aandoeningen, zoals beroerte, de ziekte van Huntington, aandachtstekortstoornis (ADD) en dementie, aangezien ze effectief zijn bij het remmen van de activiteit van geglycosyleerde routes. Leucine beschermt synapsen tegen overmatige stimulatie, voorkomt de degeneratie van dendrieten in de hersenen, voorkomt de vorming van neurotubuli en voorkomt de ophoping van acetylcholine in neuronen. Er wordt gedacht dat Leucine de neurotransmissie en synaptische plasticiteit verbetert. Het Leucine-molecuul fungeert ook als een insulinereceptorsubstraat en is onderzocht bij diabetes en obesitas. Leucine is ook gebruikt bij de behandeling van de ziekte van Parkinson en er wordt aangenomen dat dit aminozuur mogelijk enkele van de cognitieve tekortkomingen die verband houden met deze ziekte kan omkeren.

Leucine kan worden gehydrolyseerd door het pancreasenzym insuline, wat leidt tot de productie van insuline. Leucinemoleculen binden zich vervolgens samen met glucose. Het glucosemolecuul hecht zich vervolgens aan de Leucine-receptor op het oppervlak van de zenuwcel en initieert een proces dat 'fosforylering' wordt genoemd. Fosforylering is een complexe reactie waarbij glucosemoleculen aan de Leucine-receptor worden gebonden. Hierdoor kan een grotere hoeveelheid glucose naar de cellen worden getransporteerd en wordt de cel op zijn beurt van energie voorzien. Leucine is de belangrijkste chemische neurotransmitter in het centrale zenuwstelsel en is betrokken bij processen zoals leren en geheugen, oogbewegingen, spiercoördinatie, spierkracht, immuniteit, bloeddrukregulatie en huidveroudering.

Er zijn veel verschillende middelen voor de analyse van peptiden en andere eiwitmoleculen met aminozuurresiduen. Eén methode omvat het gebruik van fluorescerende probes die gevoelig zijn voor de aanwezigheid van leucine-aminopeptidase. De aanwezigheid van deze verbinding in het eiwitmonster zal na visuele inspectie de mate van hydrolyse aangeven. Verschillende concentraties leucine-aminopeptidase zullen verschillende gevolgen hebben. Een hoog gehalte aan deze stof zal bijvoorbeeld een veel uitgesprokener visueel effect veroorzaken dan een laag gehalte.

De belangrijkste rol van Leucine-aminopeptidase is het afbreken van de dubbele binding tussen twee aminozuren, l-glutaminezuur en l-lysine. Deze twee eiwitten zijn essentieel voor het functioneren van de spiercellen. Het l-glutaminezuur is belangrijk bij de vorming van collageen, terwijl het l-lysine essentieel is voor de synthese van eiwitten zoals het nucleïnezuur. Wanneer het niveau van deze twee aminozuren abnormaal laag is, kan dit leiden tot ernstige en soms levensbedreigende aandoeningen.

De primaire blotverbinding die voor deze analyse wordt gebruikt, is het N-fenyl-taurinederivaat van leucine-aminopeptidase. Dit specifieke derivaat bindt zich aan het membraan van de darmepitheelcellen en geeft het AMP vrij van de bindingsplaats. Het leucine-AMP wordt vervolgens gedetecteerd door de opnamecapaciteit van het membraan bij een specifieke pH. Dit specifieke type test is ideaal voor het bepalen van de werkzaamheid van therapeutische interventies en het bepalen van doseringsniveaus.

Er zijn een aantal verschillende methoden om de katalytische activiteit van het enzym te meten. Eén van deze methoden omvat het gebruik van een substraat dat complementair is aan het enzym. De aanwezigheid van complementair substraat zal de snelheid veranderen waarmee het enzym de reactie kan katalyseren. Dit type methode wordt doorgaans uitgevoerd op niet-essentiële blotmoleculen omdat de aanwezigheid van een molecuul dat een specifieke energiebron vereist, de algehele werkzaamheid van het molecuul zal verminderen. Een andere methode om de activiteit van aminopeptidase te meten maakt gebruik van micro-organismen die in reageerbuizen groeien. Deze cellen groeien en delen zich om een ​​cultuur te vormen, en de snelheid waarmee ze zich voortplanten kan vervolgens worden gemeten.

De leucinepeptiden in de aminopeptidasen zorgen voor het energetische mechanisme waarmee de enzymen de reactie kunnen katalyseren. Aminozuren worden bij elkaar gehouden door een peptidebinding. Dit komt omdat aminozuren rechtstreeks uit eiwitten kunnen worden afgeleid of uit andere chemische verbindingen kunnen worden afgeleid die een energiebron nodig hebben om hun vorming te initiëren. Een peptidebinding zorgt ervoor dat een of meer aminozuren kunnen fungeren als één enkel stuk van een molecuul, wat resulteert in een veel hogere snelheid van moleculaire beweging dan mogelijk zou zijn als de chemische componenten gescheiden zouden zijn. De leucine-aminopeptidasen worden dus gebruikt om een ​​breed scala aan diagnostische en therapeutische tests te verschaffen.

Originele producten op https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html